Expresión y purificación de la subunidad Beta de la hormona estimuladora de la tiroides (βTSH)

Abstract

En el trabajo realizado se buscó producir la βTSH recombinante pura, partiendo de una proteína sintética en cepas de Escherichia coli (TG1), para la fabricación de un kit para pesquisa neonatal de Hipotiroidismo Congénito. Los resultados no fueron muy eficientes en cuanto a cantidad de proteína purificada, Sin embargo, se lograron evaluar las condiciones específicas para la expresión y purificación de esta proteína y corroborar estudios recientes realizados con proteínas de fusión. Por otra parte, se constató que la proteína recombinante conserva su solubilidad durante la expresión y purificación, siempre que se aplique lisis enzimática para la disrupción celular. Dado que con la sonicación la proteína se degrada o forma enlaces con la membrana. De igual modo, la βTSH humana sintética conserva sus propiedades antigénicas similares a la forma natural. Lo que significa que es altamente confiable para hacer diagnóstico con dicha proteína a partir de anticuerpos policlonales en animales.